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B.thermoproteolyticus由来[4Fe-4S]型フェレドキシンの原子レベル分解能での構造解析

問い合わせ番号

SOL-0000001636

ビームライン

BL41XU(生体高分子結晶解析 I)

学術利用キーワード

A. 試料 原子・分子・ラジカル, 生物・医学
B. 試料詳細 原子, 生体高分子、結晶, 蛋白質, 医薬品
C. 手法 X線回折
D. 手法の詳細 単結晶構造解析
E. 付加的測定条件 低温(〜液体窒素)
F. エネルギー領域 X線(4~40 keV)
G. 目的・欲しい情報 化学状態, 結合状態, 分子構造, 局所構造, 構造解析, 電荷密度

産業利用キーワード

階層1 製薬
階層2 触媒, ドラッグデザイン, 製剤
階層3 タンパク質, 薬物
階層4 原子間距離, 局所構造, 電子状態, 化学状態, 絶対構造決定
階層5 X線散乱

分類

A80.34 触媒化学, A80.50 製薬, M10.10 単結晶回折, M10.80 歪み解析

利用事例本文

フェレドキシンは細菌から高等動植物に至るまで広く分布しているタンパク質で、鉄原子がシステイン残基のチオール基に[2Fe-2S]または[3Fe-4S]、[4Fe-4S]の形で結合した鉄硫黄クラスターを持っています。この鉄硫黄クラスターは、電子伝達反応における酸化還元中心として機能する他、酵素の触媒部位や蛋白質の構造安定化因子など様々な機能を担っています。

本事例では、B.thermoproteolyticus 由来[4Fe-4S]型フェレドキシンの構造を0.92Å分解能で解析しました(図1)。

この結果から、本酵素の持つ[4Fe-4S]クラスターの歪んだ構造が明らかとなりました(図2)。

図1. B.thermoproteolyticus 由来[4Fe-4S]型フェレドキシンの構造モデル

 

図2. [4Fe-4S]クラスターの電子密度マップ(左図)とORTEPモデル(右図)

[ K. Fukuyama, T. Okada, Y. Kakuta and Y. Yakahashi, Journal of Molecular Biology 315, 1155-1166 (2002), Fig. 1, 4, 7,
©2002 Elsevier, Inc. ]

 

画像ファイルの出典

原著論文/解説記事

誌名

K. Fukuyama, et al., J. Mol. Biol., 315, 1155-66 (2002)

図番号

1,4,7

測定手法

画像ファイルの出典

図なし

測定準備に必要なおおよその時間

時間

測定装置

装置名 目的 性能
タンパク質結晶用回折装置 X線回折像の記録

参考文献

文献名
K. Fukuyama, et al., J. Mol. Biol., 315, 1155-66 (2002)

関連する手法

アンケート

本ビームラインの主力装置を使っている

測定の難易度

中程度

データ解析の難易度

熟練が必要

図に示した全てのデータを取るのにかかったシフト数

2~3シフト

最終変更日 2022-05-06 15:34